Wenn der Durchschnitt nicht reicht

Der Durchschnitt wird für viele Dinge ermittelt: die Körpergröße, monatliche Arbeitstage oder die Wohnungsmieten einer Stadt, und spielt auch in der Analyse wissenschaftlicher Daten eine wichtige Rolle. Am Beispiel der Analyse von Proteinkristallstrukturen demonstrieren Computerbiologen der Max F. Perutz Laboratories der Universität Wien und der Medizinischen Universität Wien nun, dass das nicht immer der beste Weg ist. Ihre Erkenntnisse könnten dabei helfen neue Medikamente zu entwickeln, welche die Funktion eines Proteins gezielter und effizienter regulieren können.

Wann die Ermittlung des Durchschnitts gut ist – und wann nicht

Generell ist der Durchschnitt eine gute Sache, denn er kann helfen, einen Überblick über verschiedenste Gegebenheiten zu bekommen und das Leben ein ganzes Stück einfacher machen. Zum Beispiel wenn es beim Essen mit einer Gruppe von Freunden ans Bezahlen geht. Nimmt man die Gesamtrechnung und teilt sie durch die Anzahl der anwesenden Personen, bezahlt jeder in etwa soviel, wie er auch individuell bezahlt hätte, vorausgesetzt jeder hatte ein Getränk und ein Essen. Haben jedoch einige eine Vorspeise, Steak, Dessert und Sekt bestellt, während man selbst nur Spaghetti und ein Glas Wasser hatte, wird man sich ziemlich abgezockt vorkommen, wenn man plötzlich den Durchschnitt von 45 Euro fürs Essen zahlt.

Auch bei der Analyse wissenschaftlicher Daten wird der Durchschnitt ermittelt und das ist gut so: Wissenschaftler wiederholen ihre Experimente zumeist viele Male und bilden den Durchschnitt aus all ihren Messergebnissen. Nur wenn diese lediglich in geringem Maße voneinander abweichen, werden die Forscher ihren Laborergebnisse Glauben schenken.

Wie die Struktur von Proteinen ermittelt wird

Eine der wichtigsten Methoden der modernen Biologie ist die Röntgenkristallographie. Hinter diesem komplizierten Namen steckt eine Methode, die es erlaubt, die Struktur von Proteinen zu ermitteln. Kennen Wissenschaftler die Struktur eines Proteins, können sie nicht nur Rückschlüsse ziehen, was seine Funktion ist und wie es diese ausübt, sondern auch Medikamente entwickeln, die diese Funktion hemmen oder aktivieren.

Zur Röntgenkristallographie wird ein Protein aufgereinigt und getrocknet – dabei entsteht ein Kristall aus Abermillionen Kopien des gleichen Proteins. Bestrahlt man diesen nun mit Röntgenstrahlen, erhält man ein Bild von der Anordnung der kleinsten Baueinheiten eines Proteins – den Atomen – und wie dynamisch jedes Einzelne davon ist, das heißt wie stark es in seiner Position herumwackeln kann. Die Analyse eines Kristalls liefert also den Durchschnitt des Verhaltens von Abermillionen der jeweils gleichen Atome.

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